Mit einem neu entwickelten "Hyperpolarisationsverstärker" kann man Eiweißstoffe in naturnaher Menge inspizieren, die etwa zur Krebs beitragen, berichten Wiener Wissenschafter. Anschließende Modellsimulationen verraten auch die natürlichen Posen, die sie einnehmen können. Für die bisherigen Messungen ohne Verstärker musste man viel Material zusammenrotten, was die Eiweißstoffe oft Verrenkungen zeigen ließ. Die Studie wurde im Fachjournal "Science Advances" veröffentlicht.
Weltweit verwenden Forscher die sogenannte Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR - Nuclear Magnetic Resonance), um die natürliche Struktur von Eiweißstoffen zu untersuchen. Damit man damit aber überhaupt etwas messen kann, müssen die Proben sehr viel von diesen Eiweißstoffen in recht wenig (natürlichem) Lösungsmittel enthalten. Mehr Signal im Vergleich zum "Hintergrundrauschen" könne man aber erhalten, wenn die Untersuchobjekte in "hyperpolarisiertem Wasser" schwimmen. Dieses verstärkende Nass erhält man durch Vorbehandlung in einer speziellen "Dynamischen Kernpolarisations-Apparatur" (Dynamic Nuclear Polarization apparatus), schrieben die Wissenschafter um Dennis Kurzbach vom Institut für Biologische Chemie der Universität Wien in dem Fachartikel.
"Bei der Spektroskopie ist es wie bei einer E-Gitarre, wo man zu wenig hört, wenn der Verstärker zu schwach ist", so Kurzbach in einer Aussendung der Uni Wien: "Mit Hilfe der Hyperpolarisation kann aber eine 1.000-fache Signalverstärkung bei der NMR-Messung erreicht werden." Damit würde es möglich, die Eiweißstoffe in natürlichen Konzentrationen zu vermessen. Das sei insofern wichtig, als Proteine in unnatürlich hohen Konzentrationen sich oft nicht mehr natürlich verhalten.
So geschieht es zum Beispiel mit dem Eiweißstoff "Max", der zur Krebsentstehung beitragen kann, berichten die Forscher: "Es hat sich gezeigt, dass Max in Konzentrationen wie jenen in Körperzellen ein anderes Spektrum von möglichen Faltungen aufzeigen, als in den Experimenten mit vergleichsweise hoher Konzentration." Das Faltungsspektrum von Max würde wiederum die Zusammenarbeit mit einem anderen Eiweißstoff (Myc) beeinflussen, der in vielen Krebszellen übereifrig ist. "Die neue Methode kann dazu beitragen, den Prozess der Zellvermehrung bis hin zum Tumorwachstum besser zu verstehen", meinen die Wissenschafter. Aber auch viele andere Eiweißstoffe in menschlichen Zellen könne man damit untersuchen.
Service: https://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abq5179
(APA/red, Foto: APA/Mattia Negroni)
