Biokatalysatoren sind Enzyme, die Reaktionen beschleunigen und kontrollieren. Sie lassen sich als Werkzeuge nutzen, um Produktionsprozesse der Chemie-, Pharma-, Kosmetik- und Papierindustrie umweltfreundlich zu steuern. Forscher der TU Graz haben ein Enzym manipuliert und erzeugten erstmals ein wichtiges Strukturelement von Pflanzenschutzmitteln und Pharmazeutika biokatalytisch.
Um Lebensvorgänge zu steuern, setzt die Natur Enzyme als Katalysatoren ein. Die Eiweißstoffe, die biochemische Vorgänge erwirken können, werden zunehmend als Alternative zu giftigen Reagenzien oder Lösungsmitteln in bereits bestehenden Synthesewegen eingesetzt. Eine große Herausforderung für die Biokatalyse-Forschung ist es jedoch, das natürliche Konzept auf völlig neuartige chemische Reaktionen zu übertragen, die für Enzyme aus der Natur unbekannt sind.
Das brachte allerdings kürzlich ein Forscherteam der TU Graz unter der Leitung von Rolf Breinbauer vom Institut für Organische Chemie zustande, hieß es in einer Mitteilung der TU Graz am Montag. "Es ist uns erstmals gelungen, ein Enzym so zu manipulieren, dass es statt seiner natürlichen Funktion nun eine unnatürliche, aber synthetisch noch viel interessantere Funktion erfüllt", schilderte Breinbauer. Die Grazer Forscher haben ein Enzym so umgebaut, dass es ringförmige Molekülgerüste aufbaut, wie sie in der aktuellen Ausgabe des Fachjournals "Angewandte Chemie" berichteten.
"Durch den Austausch von nur einer Aminosäure im aktiven Zentrum des Enzyms gelang es uns, die natürliche Reaktion zu unterdrücken, um einen neuen Reaktionsverlauf zu ermöglichen", führte Breinbauer aus. Damit konnte das Grazer Team erstmals sogenannte Cyclopropane mittels Biokatalyse erzeugen. Diese organischen Moleküle in der Form eines Triangels sind laut Breinbauer ein wichtiges Strukturelement in Pflanzenschutzmitteln oder auch Pharmazeutika wie Antibabypillen sowie Asthma- oder AIDS-Medikamenten.
Service: K. Heckenbichler, A. Schweiger, L.A. Brandner, R. Breinbauer et al., "Asymmetric Reductive Carbocyclization Using Engineered Ene Reductases": http://go.apa.at/u5LGugut
(APA/red, Foto: APA/TU Graz)
