Bioraffinerie: Neue Enzym-Klasse soll Zellulose schneller spalten

12. Oktober 2017 - 15:40

Pflanzen und pflanzliche Abfälle können zur Produktion von Bio-Kraftstoffen herangezogen werden. Der komplexe Aufbau eines ihrer Hauptbestandteile - Zellulose - sorgt jedoch dafür, dass diese nur mit hohem Aufwand aufgespalten und vergoren werden können. Forscher an der TU Graz haben nun erstmals Enzyme bei der "widerspenstigen" Zellulose beobachtet und wollen nun die Biomasse-Umwandlung vorantreiben.

Grazer Biotechnologen beobachteten LPMO bei der Arbeit

Grazer Biotechnologen beobachteten LPMO bei der Arbeit

Für den Abbau von pflanzlichen Rohstoffen wird in Bioraffinerien im Normalfall ein Mix aus Enzymen eingesetzt (hydrolytische Zellulase), die für den Abbau des pflanzlichen Rohstoffs Wasser benötigen. Vor wenigen Jahren wurde jedoch eine Klasse von Pilzenzymen entdeckt, die unter Zuhilfenahme von Sauerstoff arbeiten. Diese sogenannten lytischen Polysaccharid-Monooxygenasen (LPMO) können den Abbauprozess beschleunigen. Wie diese oxidativen Enzyme aber genau arbeiten, war bisher nicht bekannt, teilte die Technische Universität Graz mit. An genau diesem Punkt setzten die Forschenden der TU Graz an. Ihre Ergebnisse wurden in der jüngsten Ausgabe von "Nature Communications" veröffentlicht.

Die Forschergruppe rund um Bernd Nidetzky vom Institut für Biotechnologie und Bioprozesstechnik haben erstmals die Enzyme bei ihrer zersetzenden Arbeit an der Oberfläche von Cellulosepartikeln beobachten können und haben eine zeitlich aufgelöste Dokumentation des Vorganges erstellt. Dazu haben sie eng mit dem ebenfalls in Graz angesiedelten Zentrum für Elektronenmikroskopie zusammengearbeitet.

Konkret haben die Forscher zuerst das hydrolytisch aktive Enzym Trichoderma reesei CBH 1 beobachtet. Sie konnten erkennen, wie es sich an der Oberfläche des Partikels festsetzt und dann die Polysaccharidketten entlangwandert und dabei Schritt für Schritt kleine Teile davon abspaltet. Die Grazer Biotechnologen waren aber vor allem daran interessiert, was sich verändert, wenn LPMO zugesetzt werden. Hier haben die Forscher nachweisen können, dass die LPMO einerseits mehr Bindestellen für die hydrolytisch aktiven Enzyme an der Oberfläche erzeugen. Andererseits habe die Enzymdynamik an der Oberfläche wesentlich zugenommen. Nun will die Grazer Arbeitsgruppe die Erkenntnisse nützen, um die Biomasse-Umwandlung für die Gewinnung von Bio-Kraftstoffen zu vereinfachen.

Service: "Single molecule study of oxidative enzymatic deconstruction of cellulose", Nature Communications, https://www.nature.com/articles/s41467-017-01028-y



(APA/red, Foto: APA/Lunghammer - TU Graz)