Wiener Forscher erfassten alle "gezuckerten" menschlichen Proteine

20. September 2017 - 19:10

Die Hälfte der menschlichen Eiweißstoffe wird nach der Herstellung mit einem "Zuckerguss" versehen (glykosyliert), was ihre Eigenschaften ändert. Wie diese funktionelle Verzierung aussieht, wusste man nur in Einzelfällen. Wiener Forscher haben bei Stammzellen alle Zucker-Eiweiß-Liaisonen erfasst. Sie fanden dabei heraus, wie das Biogift Rizin in Zellen kommt, berichten sie im Fachjournal "Nature".

Open Access PlattformSugarQb erlaubt Kartierung der Glykoproteiomik

Open Access PlattformSugarQb erlaubt Kartierung der Glykoproteiomik

Die Forscher um Josef Penninger vom Institut für Molekulare Biotechnologie (IMBA) der Akademie der Wissenschaften (ÖAW) in Wien haben die mit Zuckern versehenen Eiweißstoffe (Glykoproteine) aus den Zellen zunächst angereichert, dann mittels Massenspektrometrie analysiert, und mit passenden Algorithmen die Zusammensetzungen aller Eiweiß-Zucker-Moleküle (Glykoproteom) berechnet. "Diese Analyse verdoppelte beinahe die Zahl der experimentell bestätigten Glykoproteine, und neue Glykosylierungs-Stellen wurden entdeckt", schreiben sie in dem Fachartikel.

Sie wandten diese Methode bei Zellen mit Defekten bei den Genen Fut9 und Slc35c1 an. Die beiden regulieren das Anhängen des Einfachzuckers "Fucose" an Eiweißstoffe, die unter anderem an der Zellmembran binden. Dabei entdeckten sie, dass Fut9 und Slc35c1 für die tödliche Wirkung von Rizin verantwortlich sind, indem sie ihm Zugang zum Transportsystem der Zelle gewähren. Denn dieses Gift wirkt nur, wenn es ins Zellinnere gelangt, wo es wichtige Strukturen (die Ribosomen) zerstört. Diesen Prozess haben die Forscher kürzlich auch detaillierter im Fachmagazin "Cell Research" beschrieben.

Service: Die "Nature"- und die "Cell Research"-Publikationen online: http://dx.doi.org/10.1038/nature24015 und http://dx.doi.org/10.1038/cr.2017



(APA/red, Foto: APA/IMBA)